1、系统开发了用于提高蛋白质稳定性的“刚化”柔性位点策略，成功地提高了荧光素酶、肠激酶、转酮酶、Fab、胰蛋白酶的热稳定性。该策略不需要构建大规模的突变文库，不依赖高通量筛选手段，只需定点突变操作即可显著提高酶分子的稳定性。同时这一方法具有普适性，可广泛应用于多种酶的稳定性改造。
2、首次揭示了蛋白质中长距离点突变之间的相互作用机制，阐明了动力学相关性在其中的重要贡献，解决了分子改造过程中酶活性与稳定性“鱼与熊掌不可兼得”的困境。这一成果首次展现了在酶工程中考虑长距离动力学相关性的重要性。
3、首次实现了同时改造转酮酶的供体底物与受体底物特异性。酶的可接受底物范围有限，是其在化学合成应用中的一个主要限制因素。这一成果为迅速扩展双底物酶分子的可接受底物范围提供了重要策略。
